Abstract

Direkte Bestimmung des Torsionswinkels ψ in Peptiden mittels MAS-Festkörper-NMR,

X. Feng, M. Edén, A. Brinkmann, H. Luthman, L. Eriksson, A. Gräslund, O. N. Antzutkin, and M. H. Levitt,
GDCh-NMR-Diskussionstagung: Praktische Probleme der Kernresonanzspektroskopie, Erlangen, Germany (Jan. 1998), talk.

MAS-NMR Spektroskopie an pulverförmigen Festkörpern hat sich als nützliche Methode etabliert, um molekulare Details in Systemen zu studieren, die sich nicht einfach kristallisieren lassen und die nicht für NMR Untersuchungen an Lösungen geeignet sind. Mehrere neue Methoden erlauben den direkten Zugriff auf Winkelinformationen und vermeiden die genaue Messung von internuklearen Abständen [1-6].

In diesem Vortrag stellen wir eine neue Methode diesen Typs vor, welche die direkte Bestimmung des Torsionswinkels ψ eines 15N-13C-13C-15N Fragments in einem isotopenmarkierten Peptid ermöglicht. Die Bestimmung ist robust und sehr genau (im Bereich 140°<=ψ<=180°) und erfordert kein Wissen über die Orientierung von Tensoren der chemischen Verschiebung. Die Methode wurde an dem isotopenmarkierten Tripeptid GGG.HCl demonstriert.

Diese neue Methode ist eine Variante der double-quantum heteronuclear local field spectroscopy (2Q-HLF) [3,4] und wird mit NCCN-2Q-HLF bezeichnet, wobei das Präfix die vier relevanten Kerne bezeichnet. Das Prinzip der Methode ist ähnlich dem des HCCH-2Q-HLF Experiments [4], in welchem der Torsionswinkel eines 1H-13C-13C-1H Fragments bestimmt wird. Beide Methoden erzeugen Doppelquantenkohärenz zwischen den benachbarten 13C Spins, dessen Evolution sensitiv für die Korrelation der lokalen Felder ist, die von den benachbarten Heterokernen erzeugt werden. Die Korrelation der lokalen Felder hängt dabei vom Torsionswinkel ab. Der Fall 15N-13C-13C-15N erfordert eine neue experimentelle Strategie, da die 15N-13C Kopplungen typischerweise klein sind und schon durch das Spinnen der Probe um den magischen Winkel herausgemittelt werden.

  1. X. Feng, M. Edén, A. Brinkmann, H. Luthman, L. Eriksson, A. Gräslund, O. N. Antzutkin, and M. H. Levitt, Direct determination of a peptide torsional angle ψ by double-quantum solid-state NMR, J. Am. Chem. Soc. 119, 2006-12007, (1997). Abstract, Full text (PDF).
  2. P. R. Costa, J. D. Gross, M. Hong, and R. G. Griffin, Solid-state NMR measurement of Psi in peptides: a NCCN 2Q-heteronuclear local field experiment, Chem. Phys. Lett. 280, 95-103, (1997).
  3. K. Schmidt-Rohr, Torsion Angle Determination in Solid 13C-Labeled Amino Acids and Peptides by Separated-Local-Field Double-Quantum NMR, J. Am. Chem. Soc. 118, 7601-7603, (1996).
  4. X. Feng, Y. K. Lee, D. Sandström, M. Edén, H. Maisel, A. Sebald, and M. H. Levitt, Direct Determination of a Molecular Torsional Angle by Solid-State NMR, Chem. Phys. Lett. 257, 314-320, (1996).
  5. Y. Ishii, T. Terao, and M. Kainosho, Relayed anisotropy correlation NMR: Determination of dihedral angles in solids, Chem. Phys. Lett. 256, 133-140, (1996).
  6. D. P. Weliky, and R. Tycko, Determination of Peptide Conformations by Two-Dimensional Magic Angle Spinning NMR Exchange Spectroscopy with Rotor Synchronization, J. Am. Chem. Soc. 118, 8487-8488, (1996).
Dr. Andreas Brinkmann
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